استفاده از ابزارهای بیوانفورماتیکی برای مطالعه پروتئین مایوستاتین

نوع مقاله: علمی - پژوهشی

نویسندگان

1 دانشجوی دکترایِ گروه نانو بیوتکنولوژی، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس تهران، تهران

2 دانش آموخته‌یِ کارشناسی ارشدِ گروه بیوتکنولوژی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه شاهد تهران، تهران

3 استادیارِ گروه زیست شناسی، دانشکده علوم، دانشگاه آزاد اسلامی واحد شیراز، شیراز

4 مدرسِ گروه کشاورزی، دانشگاه پیام نور، تهران

چکیده

ژن مایوستاتین متعلق به خانواده فاکتورهای تمایز رشد (TGF-β) می­باشد که در رشد و نمو و بلوغ و به­طور اختصاصی در توسعه ماهیچه اسکلتی بالغ بیان می­شود. در این پژوهش با بهره­ گیری از نرم­افزارهای بیوانفورماتیکی، توالی­ اسیدآمینه­ای پروتئین مایوستاتین در گونه­های مختلف ازجمله گاو، گوسفند، بز، اسب، خوک، مرغ، بوقلمون، اردک، غاز، کبوتر، موش و انسان بررسی شد. در هم­ردیفی بخش پایانی پروتئین مایوستاتین (فرم فعال پروتئین مایوستاتین که به­صورت دایمر بیان می­شود)، درجه بالایی از حفاظت شدگی مشاهده شد، به­طوری­که نوسان تغییرات در این بخش نسبت به سایر قسمت‏های توالی پروتئینی، کمترین مقدار ممکن بود. با استفاده از سایت­های تخصصی Proteus و Phyre2 ساختارهای ثانویه­ای از قبیل مارپیچ آلفا، صفحات بتا و ساختار سه بعدی پروتئین مایوستاتین مورد بررسی قرار گرفت. اسیدآمینه­های لوسین، لیزین، ایزولوسین و گلوتامیک اسید در گاو و گوسفند و بز فراوانی یکسانی را نشان دادند اما در مقایسه با ماکیان مانند مرغ، فراوانی بیشتری داشتند. حال آن­که فراوانی این اسیدآمینه­ها در توالی پروتئینی مایوستاتین انسان و خوک متوسط بود. بررسی درخت فیلوژنی نشان داد که تفاوت در توالی اسیدآمینه­ای مایوستاتین در بین گونه­های یاد شده باعث قرار گرفتن پرندگان در گروهی جدا شده از پستانداران شده است. بررسی ساختار سه بعدی نشان داد که ژن مایوستاتین دارای حفاظت شدگی بالایی در گونه ‏ها است.

کلیدواژه‌ها

موضوعات


عنوان مقاله [English]

Use of Bioinformatics Tools to Study Myostatin Protein

نویسندگان [English]

  • Ali Dinari 1
  • Seide Nasim Tabatabaiepour 2
  • Ali Reza Fathi 3
  • Morteza Hadizadeh 4
1 Ph.D. Student, Department of Nano Biotechnology, Faculty of Life Science, Tarbiat Modares University, Tehran, Tehran
2 M.Sc. Graduate, Department of Biotechnology, Faculty of Agriculture, Shahed University of Tehran, Tehran
3 Assistant Professor, Biology Department, Faculty of Science, Islamic Azad University of Shiraz, Shiraz
4 Department of Agriculture, Payame Noor University, Tehran
چکیده [English]

Myostatin gene belongs to the family of transforming growth factors (TGF-β), which in growth and development and maturation and specifically is expressed in adult skeletal muscle development. In this study protein amino acid sequence of Myostatin in various species, including cow, sheep, goats, horses, pigs, chickens, turkeys, ducks, goose, Columba, rats, and humans was investigated using by Bioinformatics tools. In alignment of the final section of Myostatin protein (active form of Myostatin protein that is expressed as a dimer), high degree of conservation was observed, so that the changes fluctuation in this section than the other parts of protein sequence, the least amount possible. Secondary structures such as alpha helices, beta sheets and three-dimensional structure of Myostatin proteins using specialized sites Proteus and Phyre2 was assessed. Amino acids leucine, lysine, isoleucine and glutamic acid in cow, sheep and goat showed the same frequency as compared with poultry, such as chicken, lots more. However, the frequency of the amino acid sequence of the protein myostatin in humans and pigs was moderate. Study of phylogenetic tree showed that difference between amino acid sequences among mentioned Myostatin species lead exposure in a group of birds was isolated from mammals. Investigation of 3-D structure showed that this gene is highly conserved across species.

کلیدواژه‌ها [English]

  • Bioinformatics tools
  • Protein sequence
  • Myostatin
Bellinge, R. H. S., Liberles, D. A., Laschi, S. P. A. O., Brien, P. A. and Tay, G. K. 2004. Myostatin and its implications on animal breeding: a review. International Society for Animal Genetics Animal Genetics, 36: 1-6.

Cassar-Malek, I., Passelaigue, F., Bernard, C., Jean, L. and Hocquette, J. F. 2007. Target genes of myostatin loss-of-function in muscles of late bovine fetuses. BMC Genomics, 8: 63.

Hadizadeh, M., Mohammadabadi, M., Niazi, A., Esmailizadeh, A., Mehdizadeh, Y. and Mollaei, A. 2013. Bioinformatics analysis of the GDF9 exon 2 in Tali and Beetal goats. Modern Genetics Journal, 3: 283-288.

Joulia-Ekaza, D. and Cabello, G. 2006. Myostatin regulation of muscle development: Molecular basis, natural mutations, physiological aspects. Experimental Cell Research, 312: 2401-14.

Khani, K., Abdolmohammadi, A., Foroutanifar, S. and Zebarjadi, A. 2014. Association of polymorphism in 5`UTR and exon1 regions of myostatin gene with twining trait in markhoz goat breed. Genetics in the 3rd Millennium Journal, 2: 3536-35543.

Malboobi, M., Feyzi, A. and Lohrasebi, T. 2010. Practical Guide to Data Processing of Biology and Genome Projects. pp. 113-115

Miar, Y., Salehi, A. R., AleYasin, S. A. and Raoufzadeh, S. 2011. Study of polymorphism in myostatin gene in Chaal, Zel and Zandi Iranian sheep breeds. Journal of Animal Production, 13: 33-40.

Mousavi-Movahedi, A., Jamni, A., Taghvi, A. and Moghadamnia, S. A. 2009. Proteins structure and function. Tehran University Press, Tehran, Iran. Page 202.

Nelson, D. L. and Cox, M. M. 2008. Principles of Biochemestry. 160 pp.

Soufy, B., Mohammadabadi, M. R., Shojaiyan, K., Baghizadeh, A., Farasaty, S., Askari, N. and Dayani, O. 2009. Evaluation of myostatin gene polymorphism in sanjabi sheep by PCR-RFLP. Journal of Animal Science Researches, 19: 81-90.

Thomas, M., Langley, B., Berry, C., Sharma, M., Kirk, S., Bass, J. and Kambadur, R. 2000. Myostatin, a negative regulator of muscle growth, functions by inhibiting myoblast proliferation. Journal of Biological Chemistry, 275: 40235-40243.

Uytterhaegen, L., Claeys, E. and Demeyer, D. 1994. Effects of exogenous protease effectors on beef tenderness development and myofibrillar degradation and solubility. Journal of Animal Science, 72: 1209-23.